Нобелевская по химии. Ричард Хендерсон и криоэлектронная микроскопия

Биологическая структура

Для большинства – это лишь непонятные слова. Британский биолог Ричард Хендерсон придумал, как изучить её в мельчайших подробностях. За что, собственно, и получил Нобелевскую премию в 2017 году. 

Описать и объяснить его метод довольно сложно. Если коротко, то учёные исследуют не просто саму клетку, они научились определять, где в ней расположены те или иные молекуы. Для сравнения, примерно так же врачи в больнице делают томограмму пациентам. Но, в отличие от наших тел, клетки в лаборатории еще и подвергают глубокой заморозке.

Как к этому пришли?

За изучение молекул наука взялась сравнительно недавно. Само существование молекул, равно как и атомов, признали лишь в 1860 году на Международном съезде химиков. С тем, как молекулы образуются, с трудом разобрались к 1927-ому. Сначала изучение шло в теории, затем использовали обычные микроскопы, а после – перешли на электронные, работу которых в итоге решили дополнить заморозкой.Последним двум этапам Ричард Хендерсон и посвятил свою научную жизнь. Правда, до 2013 года его с коллегами считали скорее мечтателями. А сейчас в этой области трудятся сотни учёных и лаборантов. Тем не менее, по признанию самого Хендерсона, изучение молекул с помощью криоэлектронных микроскопов всё ещё находится на начальной стадии.

Зачем это нужно?

Есть огромная вероятность того, что удастся определить структуру клетки (да, этого до сих пор не сделано). А учёные найдут способ посмотреть на снимки молекул в более высоком разрешении и в естественных для них условиях. И вот тогда нас с вами смогут лечить на молекулярном уровне. Сейчас из одной больницы в другую можно отправить снимок с томографа и устроить консилиум. Точно так же можно будет сделать и с изображением клеток и молекул. Результаты анализа придут уже на следующий день, а врачи смогут нанести по болезни точечный удар.

Текстовая версия интервью.

“Помните ли вы день, когда получили Нобелевскую премию?”

Я просто занимался обычными вещами…

В тот момент я был на собрании по криоэлектронной микроскопии в Лестере. Я уже прочитал доклад и слушал выступление коллеги из моей лаборатории. И тут у меня зазвонил телефон. В аудитории было больше 100 человек и я сбросил звонок. Телефон зазвонил во второй раз. Я взглянул на экран и понял, что звонок из Швеции и понял, что мне стоит выйти и поднять трубку. Оказалось, звонили из нобелевского комитета, чтобы предупредить о том, что через полчаса они будут официально объявлять о присуждении нобелевской премии.

Ваша нобелевская премия – это прорыв или закономерный результат длительной работы?

В моем случае мы работали в сфере криоэлектронной микроскопии, и перед нами стояло множество трудностей. С самого начала метод не работал. Нам приходилось решать проблемы одну за другой. И, хотя перед нами все еще стоит множество сложностей, к 2013-ому году их уже было решено достаточно, чтобы способ стал очень эффективным. До этого им не сильно интересовались в научном сообществе. И вот так внезапно свершился прорыв в отрасли – квантовый прыжок вперед в отношении эффективности метода. Пробудился и массовый интерес.

Долгое время считалось, что нельзя увидеть живую клетку в микроскоп. Почему вы продолжали исследования?

Когда я был студентом в 1966 году, миру было известно лишь о двух белковых структурах. Сейчас в базе данных хранится информация о более чем сотне тысяч белковых структур. Поэтому, в начале развития структурной биологии я просто изучал интересный белок под названием Химотрипсин (энзим). Раньше все пользовались рентгенокристаллографией, чтобы определить биологическую структуру. Я поменял специализацию с рентгенокристаллографии на электронную и криоэлектронную микроскопию, для применения которой образец нужно замораживать. По ходу развития метода, мы решили несколько сложностей и поняли, что его можно использовать не только на отдельных молекулярных структурах. Сейчас, часть специалистов в этой области делает снимки частей клеток под разными углами. Получается трехмерная томография. Как в больнице во время сканирования тела исследуют опухоли – точно таким же способом, с помощью криомикроскопа, можно узнать, где расположены молекулы в клетке.

Какие возможности перед наукой создало ваше открытие?

В структурной биологии за годы исследований было разработано около трех новых методик за последние пятьдесят лет. Рентгеноструктурный анализ, при котором необходимо создать кристаллы белков, чтобы увидеть структуру. Другие методики были разработаны химиками. Спектроскопия ядерного магнитного резонанса, при которой можно увидеть спин ядер атомов, что говорит о том, как они связаны. Затем, можно сделать косвенный вывод о их структуре. Но, мы думаем, что эта технология особенная вещь, которая отличает криоэлектронную микроскопию, заключается в том, что вы просто берете образец и делаете его снимок. Обычный снимок, просто увеличенный. Для сравнения, это как наблюдать за нашим миром, за тем как живут люди, животные и смотреть на все это в трехмерном виде. Когда мы используем криоэлектронную микроскопию для изучения структур, мы делаем то же самое, только с большим увеличением. Это более прямой и эффективный метод, требующий меньше ресурсов. Мы думаем, что эта технология разовьется еще сильнее в будущем и будет распространена также широко, как и другие технологии, когда они становятся полностью изученными. Не обязательно делать это самостоятельно, можно выслать образец для анализа и результаты придут на следующий день. Мы надеемся, что будет именно так.

Нет комментариев