Мутации и их влияние. Как изменение одной аминокислоты изменяет свойства белка

Российские учёные из ФИЦ Фундаментальные основы биотехнологии РАН совместно с китайскими коллегами обнаружили уникальное явление: мутация одной аминокислоты в флуоресцентном белке moxSAASoti вызывает его кристаллизацию прямо в живых клетках. Эти результаты опубликованы в журнале Biochemical and Biophysical Research Communications и получены в рамках национального проекта «Наука и университеты».

Флуоресцентные белки, открытые в середине XX века, стали важным инструментом для биологических исследований. Благодаря им учёные могут наблюдать за внутриклеточными процессами в живых организмах. Белок moxSAASoti, созданный на основе флуоресцентного белка SAASoti, найденного на Большом барьерном рифе, имеет способность менять цвет свечения в зависимости от длины волны света. Однако исследователи обнаружили, что точечная замена аминокислоты фенилаланина на метионин в позиции 97 привела к неожиданной способности белка кристаллизоваться внутри клеток.

"Кристаллизация флуоресцентного белка moxSAASotiF97M в клетках вызвана изменением упаковки молекул и ориентацией аминокислот, что мы выявили при сравнении его структуры с немутированным белком."

– Константин Бойко, сотрудник лаборатории инженерной энзимологии ФИЦ Биотехнологии РАН

Кристаллизация в клетках может быть полезной для определённых биологических процессов, однако для флуоресцентных белков это нежелательно, так как влияет на их способность корректно визуализировать внутриклеточные процессы. Результаты исследования позволили учёным понять механизм кристаллизации и её потенциальные риски для применения таких белков в науке.

Дальнейшее изучение этих процессов, по словам исследователей, поможет избежать негативных последствий при создании новых флуоресцентных белков для биологических исследований.

Источник: ФИЦ Биотехнологии РАН.